血液溶漿機蛋白質陽離子
日期：2016/12/9 10:10:14
’))))(3’))))(3&$ & %$& %$’& %$’血液溶漿機蛋白質陽離子 蛋白質兼性離子 蛋白質陰離子 ( )$*)+ ( )$,)+ ( )$.)+ ((（二）蛋白質的膠體性質 ((蛋白質是高相對分子質量的有機化合物，其相對分子質量多在 /萬以上，甚至高達數百萬乃至數千萬，其分子直徑為 / 01 2/33 01，屬膠體顆粒。所以，蛋白質溶液是膠體溶液，具有膠體溶液的性質。蛋白質是親水膠體。球狀蛋白質分子的親水基團位于分子的表面，與水結合。每克蛋白質結合的水可高達 34’2345 6，形成包繞分子表面的水化膜（ 789:;<=>0 ?7@AA）。蛋白質分子之間相同電荷的相斥作用和水化膜的相互隔離作用是維持蛋白質膠粒在水中穩定性的兩大因素。 ((（三）蛋白質的變性與沉淀 ( (/4蛋白質的變性 ((蛋白質在某些理化因素的作用下，維系其空間結構的次級鍵（甚至二硫鍵）斷裂，使其空間結構遭受破壞，造成其理化性質的改變和生物活性的喪失。這種現象稱為蛋白質的變性（9@0;
0）。引起蛋白質變性的物理因素有加熱、紫外線照射、超聲波和劇烈震蕩等；化學因素有強酸、強堿、有機溶劑
和重金屬鹽等。變性蛋白質僅是其天然空間構象的紊亂，一級結構不被破壞。 ((變性蛋白質疏水基團外露，喪失水化膜，溶解度降低，由親水膠體變成疏水膠體。如果此時溶液的 )$不在其等電點，蛋白質仍可因電荷排斥作用而不發生沉淀。變性蛋白質空間構象的破壞造成分子的不對稱性增大，在溶液中的黏度增大；變性蛋白質分子中各原子和基團的正常排布發生變化，造成其吸收光譜改變，并喪失其生物活性；變性蛋白質由于其盤曲肽鏈的伸展，肽鍵外露，易被蛋白酶水解。 ((變性蛋白質的一級結構未被破壞，有些蛋白質在發生輕微變性后，可因去除變性因素而恢復活性。這種現象稱為復性（:@0;0）。牛胰核糖核酸酶是由 /-C個氨基酸殘基組成的單一多肽鏈。在 D 1>A EF尿素和還原劑 !巰基乙醇存在時，牛胰核糖核酸酶分子中的非共價鍵和二硫鍵斷裂，丟掉其有規律的三級結構，發生變性，喪失其生物活性。如果用透析的方法去除尿素和保留痕量 !巰基乙醇，則多肽鏈又可再次形成非共價鍵和二硫鍵，逐步恢復其特定的三級結構，并恢復其生物活性（圖 --G）。這也說明，蛋白質的空間結構對其一級結構的依賴性。實際上，大多數蛋白質在變性后，其空間構象遭到嚴重破壞而不能復性。 ( ( -4蛋白質沉淀 ((蛋白質從溶液中析出的現象稱為蛋白質沉淀。已知蛋白質在水溶液中穩定的兩大因素是水化膜和電荷。若去除蛋白質的水化膜并中和其電荷，蛋白質便發生沉淀。使蛋白質沉淀的方法很多。向蛋白質溶液中加入大量中性鹽可奪取蛋白質的水化膜并中和電荷，使蛋白質從溶液中析出。乙醇、正丁醇、丙酮等有機溶劑可降低
溶液的介電常數，奪取蛋白質的水化膜，均可使蛋白質沉淀。生物堿試劑（苦味酸、鞣酸等）、三氯醋酸、磺基水楊酸酸根離子可與帶正電荷的蛋白質結合，使蛋白質沉淀并變性。汞、鉛、銅、銀等重金屬離子可與帶負電的蛋白質結合，使蛋白質變性、沉淀。臨床上常用口服大量蛋白質（如牛奶）和催吐劑搶救誤服重金屬而中毒的病人。高濃度中性鹽和有機溶劑沉淀法常用于蛋白質的分離和純化（見本節二）。 ( ( ’4蛋白質的凝固 ((在近于等電點的條件下加熱可使蛋白質凝固。這是由于此時變性的蛋白質在高溫下肽鏈伸展并相互纏繞在一起，形成不溶性凝塊而沉淀。酸牛奶的 )$接近酪蛋白的等電點，不加熱或稍加熱便可出現沉淀，甚至于凝固成塊。蛋白質在強酸、強堿中雖然變性，但因其遠離蛋白質的等電點而不出現沉淀。若此時將 )$調到蛋白質的等電點，蛋白質便出現絮狀沉淀，此沉淀仍可再溶于強酸或強堿中。這種絮狀沉淀可因加熱而變成堅實的凝塊。 "!第一篇 #生物分子的結構與功能
